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非标准氨基酸：由通用遗传密码子直接编码的20种氨基酸称为标准氨基酸或标准氨基酸。甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）是细菌、线粒体和叶绿体中蛋白质的起始氨基酸，它常被一种改性形式的甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）所取代。其他氨基酸称为非标准或非标准氨基酸。大多数非标准氨基酸也是非蛋白质氨基酸的（即，它们在翻译过程中不能结合到蛋白质中），但其中有两种是蛋白质氨基酸的，因为它们可以通过利用不在通用遗传密码中编码的信息来翻译地结合到蛋白质中。 两种非标准的蛋白质氨基酸是硒代半胱氨酸(存在于许多非真核生物和大多数真核生物中，但不直接由脱氧核糖核酸编码)和吡咯赖氨酸(光在一些古细菌和一种细菌中发现)。这些非标准氨基酸的掺入是罕见的。氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。1210348-34-7

蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。1210348-34-7氨基酸的作用：氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态。

氨基酸是什么？哪些是比较重要的：1.氨基酸的种类20 种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团 R 的不同。 通常根据 R 基团的化学结 构或性质将 20 种氨基酸进行分类 根据侧链基团的极性。2.非极性氨基酸（疏水氨基酸）8 种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸 （Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）3.极性氨基酸（亲水氨基酸）： 1）极性不带电荷：7 种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3 种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸 （His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2 种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）。

非蛋白质氨基酸：除了22种蛋白质氨基酸外，许多非蛋白质氨基酸是已知的。它们要么不存在于蛋白质中（如肉碱、γ-氨基丁酸、左旋甲状腺素），要么不是由标准细胞机制（如羟脯氨酸和硒蛋氨酸）直接分离产生的。蛋白质中的非蛋白质氨基酸是通过翻译后修饰形成的，翻译后修饰是蛋白质合成过程中翻译后的修饰。这些修饰通常对蛋白质的功能或调节至关重要。例如，谷氨酸的羧基化可以更好地结合钙离子，胶原中含有羟脯氨酸，由脯氨酸的羟基化产生。另一个例子是通过赖氨酸残基的修饰在翻译起始因子 EIF5A 中形成腐胺赖氨酸。这种修饰也可以决定蛋白质的定位，例如，长疏水基团的加入可以使蛋白质结合到磷脂膜上。氨基酸的作用：可以将人体内有毒物质排出体外，有效的减轻辐射、污染对人体所造成的伤害。

蛋白质的结构：蛋白质四级结构：由几个蛋白质分子（多肽链），通常称为蛋白质亚基所形成的结构，在功能上作为一个蛋白质复合体。 蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。 非标准氨基酸：由通用遗传密码子直接编码的20种氨基酸称为标准氨基酸或标准氨基酸。1210348-34-7

蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。1210348-34-7

蛋白质氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的结构单元（单体）。它们结合在一起形成短的聚合物链称为肽或长链称为多肽或蛋白质。这些聚合物是线性的，没有支链，链内的每一个氨基酸都与两个相邻的氨基酸相连。制造由DNA/RNA遗传物质编码的蛋白质的过程称为翻译，包括通过一种称为核糖体的核酶将氨基酸一步一步地添加到正在生长的蛋白质链中。氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。22种氨基酸天然地结合在多肽中，称为蛋白质原性氨基酸或天然氨基酸。其中20种由通用遗传密码编码。其余的2种，硒代半胱氨酸和吡咯赖氨酸，通过独特的合成机制被整合到蛋白质中。1210348-34-7