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肽键形成：不是所有的肽键都是这样形成的。在少数情况下，肽是由特定的酶合成的。例如，三肽谷胱甘肽是细胞抵御氧化应激的重要组成部分。这种肽由游离氨基酸分两步合成。在一步中，γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶通过在谷氨酸的侧链羧基(该侧链的γ碳)和半胱氨酸的氨基之间形成的肽键缩合半胱氨酸和谷氨酸。该二肽然后通过谷胱甘肽合成酶与甘氨酸缩合形成谷胱甘肽。在化学中，肽是通过多种反应合成的。固相多肽合成中较常用的方法之一是用氨基酸的芳香肟衍生物作为活化单元。这些都是按顺序添加到生长的肽链上的，该肽链连接到固体树脂载体上。通过改变氨基酸的类型和顺序（使用组合化学）可以方便地合成大量不同的肽，这使得肽合成可用于创建肽库以用于通过高通量筛选发现药物。氨基酸的作用与功效：维持足够的胶原纤维和弹性纤维，使皮肤柔滑，细腻富有弹性。61315-61-5

生物合成：在植物中，氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物，谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。对于其他氨基酸，植物利用转氨酶将氨基从谷氨酸转移到另一种α-酮酸。例如，天冬氨酸转氨酶将谷氨酸和草酰乙酸转化为α-酮戊二酸和天冬氨酸。其他生物体也使用转氨酶来合成氨基酸。非标准氨基酸通常是通过对标准氨基酸的修饰形成的。例如，同型半胱氨酸是通过转硫途径形成的，或者是通过甲硫氨酸经由中间代谢物腺苷甲硫氨酸的去甲基化形成的，而羟脯氨酸是由脯氨酸的翻译后修饰产生的。61315-61-5氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。

氨基酸的种类：从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，但是参与蛋白质组成的常见氨基酸或称基本氨基酸只有20种。此外，在某些蛋白质中还存在若干种不常见的蛋白质氨基酸。也就是说组成蛋白质的氨基酸包括20种常见的蛋白质氨基酸(或称基本氨基酸)和一些不常见的蛋白质氨基酸(不常见的蛋白质氨基酸都是由相应的常见氨基酸经修饰而来的)。所以组成蛋白质的氨基酸应该多于20种(该书P128列出了10多种不常见的蛋白质氨基酸)，只不过常见的或者说基本的只有20种，这20种都是α–氨基酸(确切的说应该是19种α–氨基酸，因为脯氨酸与一般的α–氨基酸不同，它没有自由的α–氨基，属于α–亚氨基酸，可以看成是α–氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构)。其他不常见的蛋白质氨基酸也是α–氨基酸或α–亚氨基酸。

根据蛋白质所能发挥作用的特点，可以将其功能性质分为3大类：（1）水合性质，取决于蛋白质同水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性和溶解性等。（2）结构性质（与蛋白质分子之间的相互作用有关的性质），如沉淀、胶凝作用、组织化和面团的形成等。（3）蛋白质的表面性质，涉及蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，主要有蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。　此外，还有人根据蛋白质在食品感官质量方面所具有的一些作用，将它的功能特性划分出第四种性质——感官性质，涉及蛋白质在食品中所产生的浑浊度、色泽、风味组合、咀嚼性、爽滑感等。氨基酸的作用：排除机体在剧烈的运动以后体内的代谢产物，加快以及肉体的恢复。

蛋白质的性质： 蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20 种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。61315-61-5

氨基酸的作用：氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。61315-61-5

非蛋白质氨基酸：除了22种蛋白质氨基酸外，许多非蛋白质氨基酸是已知的。它们要么不存在于蛋白质中（如肉碱、γ-氨基丁酸、左旋甲状腺素），要么不是由标准细胞机制（如羟脯氨酸和硒蛋氨酸）直接分离产生的。蛋白质中的非蛋白质氨基酸是通过翻译后修饰形成的，翻译后修饰是蛋白质合成过程中翻译后的修饰。这些修饰通常对蛋白质的功能或调节至关重要。例如，谷氨酸的羧基化可以更好地结合钙离子，胶原中含有羟脯氨酸，由脯氨酸的羟基化产生。另一个例子是通过赖氨酸残基的修饰在翻译起始因子 EIF5A 中形成腐胺赖氨酸。这种修饰也可以决定蛋白质的定位，例如，长疏水基团的加入可以使蛋白质结合到磷脂膜上。61315-61-5